Đề 8 – Bài tập, đề thi trắc nghiệm online Hóa sinh enzyme

ELISA sử dụng enzyme như horseradish peroxidase (HRP) hoặc alkaline phosphatase (ALP) liên kết với kháng thể. Enzyme này xúc tác một phản ứng tạo ra sản phẩm có màu, cho phép phát hiện và định lượng kháng nguyên hoặc kháng thể.

Isoenzyme (hay isozyme) là các dạng enzyme khác nhau về cấu trúc protein (do được mã hóa bởi các gene khác nhau) nhưng xúc tác cùng một phản ứng hóa học. Chúng thường khác nhau về tính chất động học, điều hòa và phân bố trong mô.

Km (hằng số Michaelis-Menten) là nồng độ cơ chất tại đó tốc độ phản ứng enzyme đạt một nửa tốc độ tối đa (Vmax/2). Km phản ánh ái lực của enzyme với cơ chất; Km càng thấp, ái lực càng cao.

Bộ ba xúc tác (thường gồm Serine, Histidine, Aspartate) là một cấu trúc phổ biến trong trung tâm hoạt động của serine protease (một loại hydrolase). Nó tham gia vào cơ chế xúc tác thủy phân liên kết peptide bằng cách tạo ra một nucleophile mạnh (ion alkoxide của serine).

Chất ức chế cạnh tranh có cấu trúc tương tự cơ chất và cạnh tranh với cơ chất để liên kết vào trung tâm hoạt động của enzyme. Điều này làm giảm số lượng enzyme có sẵn để liên kết với cơ chất thực sự.

Tổng hợp DNA trong phòng thí nghiệm (PCR) là một kỹ thuật sinh học phân tử sử dụng enzyme DNA polymerase, nhưng không được coi là một ứng dụng công nghiệp theo nghĩa rộng như các ứng dụng khác liên quan đến sản xuất thực phẩm, dược phẩm hoặc vật liệu.

Enzyme là chất xúc tác sinh học, chúng không bị tiêu thụ hoặc biến đổi vĩnh viễn trong quá trình phản ứng. Sau khi xúc tác phản ứng, enzyme được giải phóng và có thể xúc tác các phản ứng tiếp theo.

Nhiệt độ tăng cao quá mức tối ưu sẽ làm phá vỡ các liên kết yếu (hydrogen, ion, kỵ nước) trong cấu trúc bậc ba và bậc bốn của enzyme, dẫn đến biến tính enzyme và mất hoạt tính xúc tác, làm tốc độ phản ứng giảm mạnh.

Enzyme allosteric có thêm một hoặc nhiều vị trí điều khiển (allosteric site) ngoài trung tâm hoạt động. Sự liên kết của các phân tử điều khiển tại vị trí này có thể làm thay đổi hình dạng và hoạt tính của enzyme, cho phép điều chỉnh hoạt động của enzyme.

Pepsin là enzyme protease chính trong dạ dày, hoạt động tốt ở pH axit của dạ dày. Nó có vai trò phân cắt protein thành các peptide nhỏ hơn, bước đầu tiên trong quá trình tiêu hóa protein.

Trình tự amino acid của enzyme được xác định bởi gene và thường không thay đổi để điều hòa hoạt động enzyme trong thời gian ngắn hoặc trung hạn. Các phương pháp điều hòa hoạt động enzyme phổ biến bao gồm điều hòa dị lập thể, điều hòa bằng liên kết cộng hóa trị (ví dụ: phosphoryl hóa), và điều chỉnh nồng độ enzyme thông qua điều hòa biểu hiện gene hoặc phân giải protein.

Phương trình Michaelis-Menten mô tả mối quan hệ giữa nồng độ cơ chất ([S]) và tốc độ phản ứng enzyme (v). Nó cho thấy tốc độ phản ứng tăng khi nồng độ cơ chất tăng, đến khi đạt tốc độ tối đa (Vmax).

Một đơn vị hoạt tính enzyme quốc tế (IU) được định nghĩa là lượng enzyme xúc tác chuyển hóa 1 micromole cơ chất trong 1 phút trong điều kiện tiêu chuẩn.

DNA polymerase là enzyme chính chịu trách nhiệm tổng hợp DNA mới từ khuôn DNA trong quá trình sao chép DNA. Nó thêm các nucleotide vào chuỗi DNA đang phát triển theo trình tự khuôn mẫu.

Chất ức chế cạnh tranh làm tăng Km biểu kiến (Km app) vì cần nồng độ cơ chất cao hơn để đạt được một nửa Vmax do cạnh tranh liên kết. Tuy nhiên, Vmax không đổi vì khi nồng độ cơ chất đủ cao, nó có thể `vượt qua` chất ức chế và đạt được tốc độ tối đa như bình thường.

Phản ứng dị hóa là quá trình phân giải các phân tử phức tạp thành các phân tử đơn giản hơn, thường giải phóng năng lượng. Hô hấp tế bào là một quá trình dị hóa, phân giải glucose để tạo ra năng lượng ATP.

Oxidoreductase là lớp enzyme xúc tác các phản ứng oxy hóa khử, tức là các phản ứng chuyển electron hoặc hydrogen giữa các phân tử. Ví dụ: dehydrogenase, oxidase, reductase.

Vitamin B3 (Niacin) là tiền chất của coenzyme Nicotinamide adenine dinucleotide (NAD+), một coenzyme quan trọng trong nhiều phản ứng oxy hóa khử trong tế bào.

Chất ức chế không cạnh tranh liên kết với enzyme tại vị trí khác trung tâm hoạt động, làm giảm nồng độ enzyme hoạt động hiệu quả. Điều này làm giảm Vmax (tốc độ tối đa) vì ít enzyme hơn có thể hoạt động. Km không đổi vì chất ức chế không cạnh tranh không ảnh hưởng đến ái lực của enzyme với cơ chất khi enzyme đó không bị ức chế.

Carbonic anhydrase là một enzyme rất hiệu quả xúc tác phản ứng thuận nghịch giữa carbon dioxide (CO2) và nước (H2O) tạo thành bicarbonate (HCO3-) và proton (H+), và ngược lại. Phản ứng này quan trọng trong vận chuyển CO2 trong máu và duy trì cân bằng pH.

Enzyme hoạt động như chất xúc tác sinh học bằng cách giảm năng lượng hoạt hóa cần thiết để một phản ứng xảy ra, do đó tăng tốc độ phản ứng mà không bị tiêu thụ trong quá trình này.

Áp suất khí quyển thông thường ít ảnh hưởng đáng kể đến hoạt tính enzyme trong điều kiện sinh học. Các yếu tố như nồng độ cơ chất, pH và nhiệt độ là những yếu tố chính ảnh hưởng đến tốc độ phản ứng enzyme.

Cofactor là các phân tử hỗ trợ không phải protein, có thể là ion kim loại hoặc phân tử hữu cơ (coenzyme), cần thiết cho hoạt động xúc tác của nhiều enzyme. Chúng tham gia vào cơ chế phản ứng hoặc duy trì cấu trúc hoạt động của enzyme.

Điều hòa hoạt động enzyme rất quan trọng để tế bào có thể kiểm soát và điều chỉnh các con đường chuyển hóa. Nó cho phép tế bào đáp ứng linh hoạt với các thay đổi trong nhu cầu năng lượng, nguồn cung cấp chất dinh dưỡng và tín hiệu từ môi trường bằng cách tăng hoặc giảm tốc độ của các phản ứng sinh hóa cụ thể.

Vitamin B6 (Pyridoxine) là tiền chất của coenzyme pyridoxal phosphate (PLP), một coenzyme quan trọng trong nhiều phản ứng chuyển hóa amino acid, bao gồm deamination, transamination và decarboxylation.

Trung tâm hoạt động là vùng đặc biệt trên enzyme, nơi cơ chất liên kết và phản ứng hóa học được xúc tác. Nó có hình dạng và tính chất hóa học đặc trưng phù hợp với cơ chất.

Mô hình `khớp cảm ứng` cho rằng trung tâm hoạt động của enzyme không hoàn toàn bổ sung với cơ chất trước khi liên kết. Khi cơ chất liên kết, nó gây ra sự thay đổi hình dạng trong enzyme, làm cho trung tâm hoạt động `khớp` chặt hơn với cơ chất và tối ưu hóa sự xúc tác.

Lysozyme là một enzyme có trong nước mắt, nước bọt và các dịch tiết khác, có chức năng bảo vệ cơ thể bằng cách phân cắt liên kết glycosidic trong peptidoglycan, thành phần chính của thành tế bào vi khuẩn, dẫn đến phá vỡ tế bào vi khuẩn.

Phức hợp enzyme-cơ chất thường được hình thành thông qua các liên kết yếu như liên kết hydrogen, tương tác kỵ nước, liên kết ion và lực Van der Waals. Các liên kết này là thuận nghịch, cho phép cơ chất liên kết và giải phóng khỏi enzyme một cách dễ dàng.

Tính đặc hiệu cơ chất của enzyme có nghĩa là enzyme có khả năng nhận biết và liên kết chọn lọc với một hoặc một vài cơ chất nhất định, và xúc tác phản ứng đặc trưng cho cơ chất đó.