Đề 10 – Bài tập, đề thi trắc nghiệm online Hóa sinh enzyme

Nhiệt độ, pH, nồng độ enzyme và cơ chất là các yếu tố chính ảnh hưởng đến hoạt tính enzyme. Áp suất khí quyển tiêu chuẩn thường không gây ảnh hưởng đáng kể trong điều kiện sinh học thông thường.

Isomerase là lớp enzyme xúc tác các phản ứng đồng phân hóa, chuyển đổi giữa các đồng phân cấu trúc hoặc đồng phân lập thể của một phân tử (ví dụ: chuyển đổi glucose-6-phosphate thành fructose-6-phosphate).

Enzyme là chất xúc tác sinh học, sau khi xúc tác phản ứng sẽ được giải phóng ở dạng ban đầu và sẵn sàng xúc tác cho phản ứng tiếp theo. Enzyme không bị biến đổi hóa học vĩnh viễn trong quá trình xúc tác, mà chỉ trải qua các thay đổi cấu trúc tạm thời để tương tác với cơ chất và tạo sản phẩm.

Cofactor là các phân tử nhỏ, phi protein, cần thiết cho hoạt động của nhiều enzyme. Chúng có thể là ion kim loại hoặc coenzyme hữu cơ, tham gia vào quá trình xúc tác bằng cách hỗ trợ liên kết cơ chất, vận chuyển electron hoặc nhóm chức.

Nhiệt độ quá cao phá vỡ các liên kết yếu (liên kết hydro, tương tác kỵ nước) duy trì cấu trúc bậc ba của enzyme, dẫn đến biến tính protein và mất hoạt tính xúc tác.

Enzyme allosteric có trung tâm điều hòa (vị trí allosteric) ngoài trung tâm hoạt động. Chất điều biến (activator hoặc inhibitor) liên kết vào vị trí allosteric, gây ra sự thay đổi cấu trúc enzyme và ảnh hưởng đến hoạt tính xúc tác.

Cơ chế khớp cảm ứng cho thấy enzyme linh hoạt, trung tâm hoạt động có thể thay đổi hình dạng để tối ưu sự liên kết và xúc tác khi cơ chất gắn vào.

Km (hằng số Michaelis-Menten) biểu thị nồng độ cơ chất mà tại đó tốc độ phản ứng đạt một nửa tốc độ tối đa (Vmax). Km càng nhỏ, ái lực enzyme với cơ chất càng cao.

Glucose là cơ chất của enzyme hexokinase, không phải chất ức chế. Penicillin, ibuprofen, và ATP (trong trường hợp điều hòa ngược allosteric) đều là chất ức chế enzyme, can thiệp vào hoạt động xúc tác của enzyme.

Phản ứng dị hóa (phân giải các phân tử phức tạp thành đơn giản) thường sử dụng enzyme hydrolase để thủy phân liên kết hóa học bằng cách thêm nước (ví dụ: enzyme tiêu hóa carbohydrate, protein, lipid).

Pepsin là enzyme tiêu hóa protein trong dạ dày, hoạt động tối ưu trong môi trường acid mạnh (pH khoảng 2) của dịch vị dạ dày. pH acid giúp duy trì cấu trúc và hoạt tính của pepsin, đồng thời tạo điều kiện cho quá trình tiêu hóa protein.

Kinase là enzyme transferase, xúc tác phản ứng chuyển nhóm phosphate từ ATP sang một phân tử khác (phosphorylation), thường là protein hoặc lipid.

Mỗi enzyme có một pH và nhiệt độ tối ưu khác nhau để hoạt động hiệu quả nhất. Hoạt tính enzyme giảm khi pH hoặc nhiệt độ lệch xa giá trị tối ưu do ảnh hưởng đến cấu trúc enzyme và trung tâm hoạt động.

Trung tâm hoạt động là vùng lõm trên bề mặt enzyme, có cấu trúc không gian đặc biệt phù hợp với cơ chất, chứa các nhóm chức xúc tác và các nhóm liên kết cơ chất.

Tính đặc hiệu của enzyme là khả năng enzyme chỉ tương tác và xúc tác phản ứng cho một hoặc một số ít cơ chất có cấu trúc phù hợp với trung tâm hoạt động của enzyme.

Histidine có nhóm imidazole có thể hoạt động vừa như acid (cho proton) vừa như base (nhận proton) trong môi trường sinh lý, đóng vai trò quan trọng trong cơ chế xúc tác acid-base của nhiều enzyme.

Các cơ chế điều hòa enzyme phổ biến bao gồm điều hòa dị lập thể, điều hòa bằng liên kết cộng hóa trị (ví dụ: phosphoryl hóa, dephosphoryl hóa), và điều hòa nồng độ enzyme (thông qua điều hòa biểu hiện gen). Thay đổi áp suất môi trường không phải là cơ chế điều hòa sinh học enzyme trong tế bào.

Ribozyme là enzyme có bản chất RNA, có khả năng xúc tác phản ứng sinh hóa tương tự enzyme protein. Tuy nhiên, nói chung, hoạt tính xúc tác của ribozyme thường kém hơn so với enzyme protein. rRNA trong ribosome là một ví dụ điển hình về ribozyme xúc tác phản ứng tạo liên kết peptide.

Dehydrogenase là enzyme xúc tác phản ứng oxy hóa khử bằng cách loại bỏ hydrogen (proton và electron) khỏi cơ chất, thuộc lớp enzyme Oxidoreductase.

Lysozyme là enzyme bảo vệ tự nhiên, có trong nước mắt, nước bọt..., có khả năng thủy phân liên kết β-1,4-glycosidic giữa N-acetylmuramic acid và N-acetylglucosamine trong peptidoglycan, phá hủy thành tế bào vi khuẩn.

Vmax (tốc độ tối đa) là tốc độ phản ứng lớn nhất mà enzyme có thể đạt được khi nồng độ cơ chất rất cao, đảm bảo tất cả các trung tâm hoạt động của enzyme đều bão hòa cơ chất.

Chất ức chế cạnh tranh có cấu trúc tương tự cơ chất, cạnh tranh liên kết vào trung tâm hoạt động của enzyme. Điều này làm tăng Km (giảm ái lực biểu kiến) nhưng không ảnh hưởng đến Vmax (tốc độ tối đa vẫn đạt được khi tăng nồng độ cơ chất đủ cao để đẩy chất ức chế ra).

Enzyme được sử dụng rộng rãi trong công nghiệp thực phẩm (sản xuất đồ uống có cồn, cải thiện chất lượng thịt, sản xuất phomat...). Sản xuất thuốc kháng sinh chủ yếu dựa trên quá trình lên men vi sinh vật hoặc tổng hợp hóa học, không phải ứng dụng enzyme trực tiếp trong thực phẩm.

Enzyme chủ yếu có bản chất protein, một số ít enzyme có bản chất RNA (ribozyme).

NAD+ (Nicotinamide adenine dinucleotide) là một coenzyme quan trọng, hoạt động như chất nhận electron trong các phản ứng oxy hóa khử, thường chuyển hydride (H-) và electron.

Đồ thị Lineweaver-Burk (đồ thị nghịch đảo kép) là một dạng biểu diễn đồ thị của phương trình Michaelis-Menten, được sử dụng để xác định Km (từ giao điểm với trục hoành) và Vmax (từ giao điểm với trục tung) một cách trực quan và chính xác hơn.

Trạng thái chuyển tiếp là cấu trúc trung gian không bền, có năng lượng cao nhất trên đường phản ứng, được hình thành khi cơ chất bị biến đổi bởi enzyme để tạo thành sản phẩm. Enzyme làm giảm năng lượng hoạt hóa bằng cách ổn định trạng thái chuyển tiếp.

Amylase là enzyme thủy phân tinh bột thành các đường đơn giản hơn (glucose, maltose...). Trong công nghiệp, amylase được sử dụng rộng rãi để sản xuất siro glucose, maltodextrin từ tinh bột, ứng dụng trong sản xuất bánh kẹo, đồ uống, và nhiều ngành công nghiệp khác.

Liên kết peptide là liên kết hình thành nên cấu trúc bậc một (chuỗi polypeptide) của protein. Cấu trúc bậc ba được duy trì bởi các tương tác không cộng hóa trị (liên kết ion, tương tác kỵ nước, liên kết hydro) và liên kết disulfide (cộng hóa trị) giữa các gốc R của amino acid.

Phosphatase là enzyme hydrolase, xúc tác phản ứng thủy phân liên kết phosphate, loại bỏ nhóm phosphate khỏi phân tử (dephosphorylation).