Đề 12 – Bài tập, đề thi trắc nghiệm online Hóa sinh enzyme

Cơ chế khớp cảm ứng cho rằng trung tâm hoạt động của enzyme không hoàn toàn khớp với cơ chất trước khi liên kết. Thay vào đó, khi cơ chất tiếp cận, trung tâm hoạt động sẽ thay đổi hình dạng để ôm sát cơ chất, tạo ra sự khớp tối ưu và tăng cường khả năng xúc tác.

Tính đặc hiệu cơ chất là khả năng enzyme chỉ liên kết và xúc tác phản ứng trên một hoặc một vài cơ chất có cấu trúc phù hợp với trung tâm hoạt động của nó, đảm bảo tính chọn lọc cao trong các quá trình sinh hóa.

Enzyme hydrolase xúc tác các phản ứng thủy phân, sử dụng phân tử nước để phá vỡ liên kết hóa học, thường là liên kết cộng hóa trị, trong một phân tử lớn thành hai hoặc nhiều phân tử nhỏ hơn. Ví dụ như lipase, protease, amylase.

Coenzyme là các phân tử hữu cơ nhỏ, không phải protein, liên kết tạm thời với enzyme và tham gia vào quá trình xúc tác. Nhiều coenzyme có nguồn gốc từ vitamin.

Trung tâm hoạt động là vị trí đặc biệt trên enzyme, có cấu trúc ba chiều phù hợp để liên kết với chất nền (substrate) một cách đặc hiệu và thực hiện quá trình xúc tác hóa học.

Ức chế hỗn hợp xảy ra khi chất ức chế có thể liên kết với cả enzyme tự do và phức hợp enzyme-cơ chất. Nó làm giảm Vmax vì làm giảm số lượng enzyme hoạt động, và có thể làm tăng hoặc giảm Km tùy thuộc vào ái lực của chất ức chế với enzyme và phức hợp enzyme-cơ chất.

Trong điều hòa ngược âm tính, sản phẩm cuối cùng của một con đường chuyển hóa thường hoạt động như một chất ức chế allosteric của enzyme đầu tiên (hoặc một enzyme quan trọng) trong con đường đó. Điều này giúp kiểm soát và duy trì nồng độ sản phẩm ở mức ổn định, ngăn chặn sản xuất quá mức.

Pepsin là enzyme tiêu hóa protein hoạt động trong dạ dày, môi trường acid mạnh. pH tối ưu của pepsin là khoảng 1.5-2, phù hợp với môi trường acid của dạ dày do acid hydrochloric (HCl) tạo ra.

Km (hằng số Michaelis-Menten) là nồng độ cơ chất tại đó tốc độ phản ứng enzyme đạt một nửa tốc độ tối đa (Vmax). Km càng thấp, ái lực của enzyme với cơ chất càng cao.

Enzyme isomerase xúc tác các phản ứng đồng phân hóa, tức là chuyển đổi một phân tử thành đồng phân cấu trúc hoặc đồng phân lập thể của nó. Phản ứng này chỉ thay đổi cấu trúc không gian của phân tử, không thay đổi công thức phân tử.

Enzyme là chất xúc tác sinh học, chúng không bị biến đổi hoặc tiêu thụ trong quá trình phản ứng. Sau khi xúc tác, enzyme được giải phóng và sẵn sàng xúc tác các phản ứng tương tự khác, làm cho chúng hiệu quả với lượng nhỏ.

Enzyme có tính đặc hiệu cơ chất cao hơn nhiều so với chất xúc tác vô cơ, nghĩa là chúng chọn lọc cơ chất và phản ứng hơn. Đồng thời, enzyme hoạt động hiệu quả trong điều kiện nhiệt độ và pH sinh lý, trong khi chất xúc tác vô cơ thường cần điều kiện khắc nghiệt hơn.

Enzyme lyase xúc tác việc phá vỡ các liên kết hóa học (như C-C, C-O, C-N) hoặc hình thành liên kết đôi, không thông qua quá trình thủy phân (như hydrolase) hoặc oxy hóa khử (như oxidase).

Đồ thị Michaelis-Menten biểu diễn sự phụ thuộc của tốc độ phản ứng enzyme vào nồng độ cơ chất. Nó cho thấy tốc độ phản ứng tăng lên khi nồng độ cơ chất tăng đến một giới hạn nhất định (Vmax).

Chất ức chế cạnh tranh có cấu trúc tương tự cơ chất, cạnh tranh với cơ chất để liên kết vào trung tâm hoạt động của enzyme. Liên kết này thường thuận nghịch, và có thể bị loại bỏ bởi nồng độ cơ chất cao.

Enzyme hoạt động bằng cách giảm năng lượng hoạt hóa (Ea), là năng lượng cần thiết để bắt đầu một phản ứng hóa học. Việc giảm Ea giúp phản ứng xảy ra dễ dàng và nhanh chóng hơn.

Niacin (Vitamin B3) là tiền chất của coenzyme NAD+ (Nicotinamide adenine dinucleotide) và NADP+, là các coenzyme quan trọng trong nhiều phản ứng oxy hóa khử trong tế bào.

Nhiệt độ, pH và nồng độ enzyme đều là các yếu tố quan trọng ảnh hưởng đến tốc độ phản ứng enzyme. Áp suất khí quyển tiêu chuẩn thường không đáng kể trong các phản ứng enzyme trong dung dịch sinh học.

Tổng hợp DNA trong phòng thí nghiệm (ví dụ PCR) là một ứng dụng quan trọng của enzyme, nhưng nó chủ yếu thuộc lĩnh vực sinh học phân tử và công nghệ sinh học, không phải là ứng dụng công nghiệp theo nghĩa sản xuất quy mô lớn như các lựa chọn khác.

Trong ức chế cạnh tranh, chất ức chế làm tăng Km (giảm ái lực enzyme với cơ chất) vì cần nồng độ cơ chất cao hơn để đạt được một nửa Vmax. Tuy nhiên, nếu nồng độ cơ chất đủ cao, Vmax vẫn có thể đạt được.

Cellulase là enzyme thủy phân cellulose, một polysaccharide cấu trúc chính của thành tế bào thực vật, thành các đường glucose. Do đó, nó được ứng dụng trong sản xuất đường glucose từ nguồn cellulose thực vật, ví dụ như trong công nghiệp nhiên liệu sinh học và chế biến thực phẩm.

Horseradish peroxidase (HRP) là một enzyme phổ biến được sử dụng trong ELISA. Nó xúc tác phản ứng tạo ra sản phẩm có màu, cho phép phát hiện và định lượng các chất trong mẫu thử.

Protease là enzyme xúc tác quá trình thủy phân liên kết peptide trong protein, phân giải protein thành các peptide và amino acid nhỏ hơn.

Enzyme ligase (còn gọi là synthetase) xúc tác phản ứng liên kết hai phân tử lại với nhau, thường bằng cách hình thành liên kết cộng hóa trị. Quá trình này thường cần năng lượng, thường được cung cấp từ ATP.

Nhiệt độ cao quá mức sẽ làm phá vỡ các liên kết yếu (như liên kết hydro, liên kết ion) duy trì cấu trúc ba chiều của enzyme, dẫn đến biến tính protein. Khi enzyme bị biến tính, trung tâm hoạt động bị thay đổi và enzyme mất khả năng xúc tác.

Biến tính enzyme bằng nhiệt độ cao là một quá trình phá hủy enzyme và làm mất hoạt tính của nó một cách không hồi phục, không phải là một phương pháp điều hòa hoạt động enzyme theo nghĩa kiểm soát hoạt động một cách linh hoạt và có thể đảo ngược. Các phương pháp điều hòa khác như điều hòa biểu hiện gene, điều hòa allosteric, phosphoryl hóa/dephosphoryl hóa đều là cơ chế kiểm soát hoạt động enzyme trong tế bào.

Enzyme transferase xúc tác việc chuyển một nhóm chức (ví dụ: nhóm amino, nhóm phosphate, nhóm acyl) từ một phân tử (donor) sang một phân tử khác (acceptor). Ví dụ điển hình là kinase (chuyển nhóm phosphate) và transaminase (chuyển nhóm amino).

Enzyme oxidoreductase xúc tác các phản ứng oxy hóa khử, liên quan đến việc chuyển electron hoặc ion hydride từ một chất (chất khử) sang chất khác (chất oxy hóa). Ví dụ như dehydrogenase và oxidase.

Enzyme allosteric có nhiều hơn một tiểu đơn vị và trung tâm hoạt động. Hoạt động của chúng được điều chỉnh bởi các phân tử điều biến (activators hoặc inhibitors) liên kết tại vị trí allosteric, làm thay đổi hình dạng và hoạt tính của enzyme.

Amylase là enzyme thủy phân tinh bột (một loại carbohydrate) thành các đường đơn giản hơn như maltose và glucose trong quá trình tiêu hóa.