Đề 15 – Bài tập, đề thi trắc nghiệm online Hóa sinh enzyme

Isoenzyme (hoặc isozyme) là các dạng enzyme khác nhau về cấu trúc protein (mã hóa bởi các gene khác nhau) nhưng xúc tác cùng một phản ứng hóa học. Chúng thường có phân bố mô khác nhau và đặc tính động học khác nhau.

Apoenzyme là phần protein của enzyme không hoạt động khi thiếu cofactor. Holoenzyme là enzyme hoàn chỉnh, có hoạt tính, được tạo thành khi apoenzyme kết hợp với cofactor (có thể là coenzyme hoặc ion kim loại).

Enzyme chủ yếu là protein, mặc dù một số RNA xúc tác (ribozyme) cũng tồn tại. Bản chất protein của enzyme quyết định cấu trúc không gian ba chiều đặc trưng, tạo nên trung tâm hoạt động.

Enzyme allosteric có vị trí điều hòa (allosteric site) khác với trung tâm hoạt động. Chất điều hòa (activator hoặc inhibitor) liên kết vào vị trí này, gây thay đổi cấu trúc không gian của enzyme, ảnh hưởng đến hoạt tính xúc tác.

Phosphoryl hóa là một dạng điều hòa enzyme bằng biến đổi cộng hóa trị. Việc gắn nhóm phosphate vào enzyme (thường là gốc serine, threonine, tyrosine) có thể làm thay đổi cấu trúc và hoạt tính enzyme, có thể hoạt hóa hoặc bất hoạt enzyme.

Lysozyme là enzyme có trong nước mắt, nước bọt, dịch nhầy, có vai trò bảo vệ cơ thể bằng cách thủy phân liên kết glycosidic trong peptidoglycan, thành phần chính của thành tế bào vi khuẩn, dẫn đến phá hủy và tiêu diệt vi khuẩn.

Amylase là enzyme thủy phân tinh bột (polymer glucose) thành các đường đơn giản hơn như maltose và glucose. Enzyme này được sử dụng trong sản xuất siro ngô, bánh mì và nhiều ứng dụng khác trong công nghiệp thực phẩm và sản xuất ethanol.

Alanine transaminase (ALT) và Aspartate transaminase (AST) là các enzyme transaminase tập trung chủ yếu ở gan. Khi tế bào gan bị tổn thương (viêm gan, xơ gan, ...), các enzyme này sẽ giải phóng vào máu, làm tăng nồng độ ALT và AST trong huyết thanh, được sử dụng làm chỉ dấu sinh hóa đánh giá chức năng gan.

Ánh sáng thường không ảnh hưởng trực tiếp đến hoạt tính enzyme trong các điều kiện sinh học thông thường. pH, nhiệt độ và nồng độ chất nền là các yếu tố môi trường quan trọng ảnh hưởng đến tốc độ phản ứng enzyme.

Áp suất môi trường thường không phải là một cơ chế điều hòa enzyme sinh lý quan trọng. Các cơ chế điều hòa enzyme chính bao gồm điều hòa dị lập thể, biến đổi cộng hóa trị (phosphoryl hóa, dephosphoryl hóa, ...), điều hòa gen (thay đổi tổng hợp enzyme), và điều hòa bởi protein ức chế/hoạt hóa.

Đồ thị Lineweaver-Burk (đồ thị nghịch đảo kép) được xây dựng bằng cách biểu diễn 1/v (nghịch đảo tốc độ phản ứng) trên trục tung (trục Y) và 1/[S] (nghịch đảo nồng độ chất nền) trên trục hoành (trục X). Đồ thị này giúp xác định Vmax và Km một cách chính xác hơn so với đồ thị Michaelis-Menten trực tiếp.

Mô hình khớp cảm ứng cho rằng trung tâm hoạt động của enzyme không hoàn toàn bổ sung cho chất nền trước khi liên kết. Khi chất nền liên kết, enzyme thay đổi hình dạng để bao quanh và ôm khít chất nền, tối ưu hóa sự tương tác.

Nhiệt độ cao cung cấp năng lượng làm phá vỡ các liên kết yếu (liên kết hydro, liên kết ion, tương tác kỵ nước) duy trì cấu trúc không gian ba chiều của protein enzyme. Sự phá vỡ cấu trúc này (biến tính) làm enzyme mất trung tâm hoạt động và mất hoạt tính xúc tác.

DNA polymerase là enzyme chính được sử dụng trong PCR. Enzyme này có khả năng tổng hợp chuỗi DNA mới dựa trên khuôn DNA có sẵn, giúp nhân bản DNA một cách nhanh chóng và hiệu quả.

Chất ức chế cạnh tranh có cấu trúc tương tự chất nền, cạnh tranh vị trí liên kết ở trung tâm hoạt động của enzyme. Khi chất ức chế liên kết, chất nền không thể liên kết, làm giảm hoạt tính enzyme.

Đường cong Michaelis-Menten có dạng hypebol. Ban đầu, tốc độ phản ứng tăng nhanh theo nồng độ chất nền. Sau đó, tốc độ tăng chậm dần và tiến tới giá trị tối đa (Vmax) khi enzyme bão hòa chất nền.

Enzyme được ứng dụng rộng rãi trong công nghiệp thực phẩm (sản xuất bia, rượu, bánh mì, phô mai), dược phẩm (sản xuất kháng sinh, thuốc điều trị), và công nghệ sinh học (PCR, giải trình tự DNA). Sản xuất phân bón hóa học chủ yếu dựa trên các phản ứng hóa học vô cơ.

Một đơn vị hoạt tính enzyme quốc tế (IU) được định nghĩa là lượng enzyme xúc tác chuyển hóa 1 micromol chất nền trong 1 phút ở điều kiện tối ưu (nhiệt độ, pH, ...). Đơn vị Katal (kat) là đơn vị SI, tương ứng 1 mol/giây.

Hydrolase là lớp enzyme xúc tác các phản ứng thủy phân (sử dụng nước để cắt liên kết). Peptide hydrolase (protease) xúc tác thủy phân liên kết peptide trong protein.

Ức chế cạnh tranh làm tăng Km (giảm ái lực biểu kiến) vì cần nồng độ chất nền cao hơn để đạt một nửa Vmax do chất ức chế cạnh tranh với chất nền. Tuy nhiên, ở nồng độ chất nền rất cao, chất nền có thể `vượt qua` chất ức chế, đạt Vmax như ban đầu.

Pepsin là enzyme tiêu hóa protein hoạt động tối ưu trong môi trường acid mạnh của dạ dày (pH 1.5-2). pH acid tạo điều kiện cho pepsin hoạt động và cũng giúp biến tính protein, làm cho protein dễ bị thủy phân hơn.

Coenzyme là các phân tử hữu cơ nhỏ, không phải protein, cần thiết cho hoạt động của một số enzyme. Chúng thường có bản chất là vitamin hoặc dẫn xuất vitamin, ví dụ NAD+, FAD, coenzyme A.

Km (hằng số Michaelis) là nồng độ chất nền mà tại đó tốc độ phản ứng enzyme đạt một nửa tốc độ tối đa (Vmax). Km đặc trưng cho ái lực của enzyme với chất nền; Km càng nhỏ, ái lực càng cao.

Vitamin B1 (Thiamine) là tiền chất của coenzyme Thiamine pyrophosphate (TPP), đóng vai trò quan trọng trong các phản ứng decarboxyl hóa alpha-keto acid và chuyển nhóm aldehyde.

Carbonic anhydrase là enzyme xúc tác phản ứng thuận nghịch giữa CO2 và H2O tạo thành acid carbonic (H2CO3), sau đó phân ly thành bicarbonate (HCO3-) và H+. Enzyme này đóng vai trò quan trọng trong vận chuyển CO2 từ mô đến phổi thông qua hệ đệm bicarbonate trong máu.

Penicillin là chất ức chế tự tử (suicide inhibitor) của enzyme transpeptidase, enzyme cần thiết cho tổng hợp thành tế bào vi khuẩn. Penicillin liên kết cộng hóa trị và bất hoạt vĩnh viễn enzyme, dẫn đến tiêu diệt vi khuẩn.

Trung tâm hoạt động là vùng đặc biệt trên enzyme, có cấu trúc không gian và các nhóm chức năng phù hợp để liên kết đặc hiệu với chất nền và thực hiện các bước xúc tác hóa học.

Oxidoreductase là lớp enzyme xúc tác các phản ứng oxy hóa khử. Lactate dehydrogenase (LDH) xúc tác phản ứng oxy hóa lactate thành pyruvate, đồng thời khử NAD+ thành NADH.

Vitamin B3 (Niacin) là tiền chất của coenzyme Nicotinamide adenine dinucleotide (NAD+) và NADP+, đóng vai trò quan trọng trong các phản ứng oxy hóa khử, đặc biệt trong hô hấp tế bào và các con đường chuyển hóa.

Zymogen (hoặc proenzyme) là dạng enzyme tiền chất không hoạt động. Chúng cần được hoạt hóa bằng cách cắt bỏ một phần peptide để trở thành enzyme hoạt động. Cơ chế này giúp kiểm soát hoạt động của enzyme, đặc biệt là các enzyme tiêu hóa và enzyme đông máu.